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La mwbqcatecol-mwbgO-metiltrasferasi (COMT) è uno degli mwbwenzimi che degrada le mwcacatecolamine, mwcqmetilandole sul mwcggruppo ossidrilico catecolico preferenzialmente in posizione 3 (anche detta meta- alla catena laterale). Trasferisce questo metile da un derivato della mwcwmetionina, S-AdenosilMetionina. L'enzima è localizzato in gran parte nel citoplasma e in minor misura sulla mwdamembrana cellulare, nelle vescicole pinocitotiche ed è idrosolubile. Altri enzimi che degradano le catecolamine sono le mwdqammino ossidasi (o MAO), che si differenziano per meccanismo utilizzato (nel loro caso ossidazione della molecola con creazione di ammoniaca) e per locazione. A differenza della COMT, presente prevalentemente in fegato e reni, le MAO sono infatti presenti nelle terminazioni nervose. È da tenere in considerazione che COMT sono state individuate anche in molteplici sinapsi neuronali, non a caso insieme alla MAO-B (appartenente alla famiglia delle mwdgammino ossidasi) è il principale enzima degradante la mwdwdopamina.

COMT è un enzima poco specifico, degrada anche altre biomolecole e farmaci con struttura basata sul mweqpirocatecolo, partecipando ad esempio al metabolismo degli mwegestrogeni steroidei.cite-ref-1[1]

La catecolo mwgaO-metiltransferasi è una mwgqmetiltransferasi e catalizza la seguente mwggreazione:

mwhqS-adenosil-L-metionina + un mwiacatecolo ⇄ mwiqS-adenosil-mwigL-mwiwomocisteina + un mwjaguaiacolo

L'enzima dei mwjgmammiferi agisce più rapidamente sulle mwjwcatecolammine come l'mwkaadrenalina e la mwkqnoradrenalina, rispetto ad altri catecoli.

Questo enzima assume importanza anche in medicina, in quanto va a degradare la mwkwlevodopa somministrata come farmaco anti-Parkinson: è necessario associare la somministrazione del farmaco ad inibitori della catecol mwlaO-metiltransferasi, come il mwlqTolcapone o l'mwlgEntacapone.

• Note

• Bibliografia

• Altri progetti

cite-note-11. ↑ mwnqmwngmwnwTest ID: COMT, su mwoamayomedicallaboratories.com, Mayo Clinic. mwoqURL consultato il 9 gennaio 2017 mwog(archiviato dall'mwowurl originale il 30 gennaio 2017).

• mwpwAxelrod, J. and Tomchick, R., Enzymatic O-methylation of epinephrine and other catechols, in J. Biol. Chem., vol. 233, 1958, pp. 702–705, Entrez PubMed 13575440.

• mwqgGulliver, P.A. and Tipton, K.F., The purification and properties of pig brain catechol-O-methyltransferase, in J. Neurochem., vol. 32, 1979, pp. 1525–1529, Entrez PubMed 438821.

• mwrqHuh, M.M.O. and Friedhof, A.J., Multiple molecular forms of catechol-O-methyltransferase. Evidence for two distinct forms, and their purification and physical characterization, in J. Biol. Chem., vol. 254, 1979, pp. 299–308, Entrez PubMed 762061.

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